Автолизин - Autolysin
Автолизины - это эндогенные литические ферменты, которые расщепляют пептидогликановые компоненты биологических клеток, что позволяет разделить дочерние клетки после деления клеток. Они участвуют в росте клеток, метаболизме клеточной стенки, делении и разделении клеток, а также в обмене пептидогликанов и имеют функции, аналогичные лизоцимам.
Автолизин образуется из гена-предшественника Атл. Амидазы (EC 3.5.1.28), гаметолизин (EC 3.4.24.38) и глюкозаминидаза считаются типами автолизинов.
Функции и механизмы
Автолизины присутствуют во всех бактериях, содержащих пептидогликан, и потенциально считаются смертельными ферментами, если их не контролировать. Они нацелены на гликозидные связи, а также на сшитые пептиды пептидогликановой матрицы. Пептидогликановый матрикс обеспечивает стабильность клеточной стенки, защищает от изменений тургора и выполняет функцию иммунологической защиты. Эти ферменты расщепляют матрицу пептидогликана небольшими участками, чтобы обеспечить биосинтез пептидогликана. Автолизины расщепляют старый пептидогликан, что позволяет образовывать новый пептидогликан для роста и удлинения клеток. Это называется обновлением клеточной стенки. Автолизины делают это путем гидролиза β- (1,4) гликозидной связи пептидогликановой клеточной стенки и связи между N-ацетилмурамоильными остатками и L-аминокислотными остатками некоторых гликопептидов клеточной стенки. Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию :
- Расщепление пролина - и гидроксипролина -Rich белков Chlamydomonas клеточной стенки ; также расщепляет азоказеин , желатин и Leu-Trp-Met-Arg-Phe-Ala
Этот гликопротеин присутствует в гаметах Chlamydomonas reinhardtii .
Грамположительные бактерии регулируют автолизины с помощью молекул тейхоевой кислоты , прикрепленных к тетрапептиду пептидогликанового матрикса.
В антибиотиках complestatin и corbomycin предотвратить autolysin от ремоделирования клеточной стенки путем связывания с пептидогликана, поэтому остановить рост бактерий. Амидные связи между стволовым пептидом и лактильной частью мурамоильного остатка расщепляются N-ацетилмурамоил-1-аланинамидазами и участвуют в разделении клеток и диссоциации клеточной перегородки. Существует 5 типов автолизинов, которые способствуют разделению дочерних клеток: LytC, LytD, LytE и LytF.
В исследовании, проведенном на мышах, те, кого иммунизировали автолизином, смогли выжить дольше, чем инфицированные мыши. Это исследование подтвердило вклад аутолизина в вирулентность и потенциал вакцинного антигена.
Лизис материнской клетки
N-ацетилмурамоил-L-аланин амидаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
ЕС нет. | 3.5.1.28 | ||||||||
№ CAS | 9013-25-6 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
|
LytC и CwlC представляют собой две амидазы из семейства LytC, которые гидролизуют пептидогликан материнской клеточной стенки, обеспечивая высвобождение зрелой эндоспоры. CwlC находится непосредственно в стенке материнской клетки.
Подвижность
Экспрессия генов LytC, lytD и lytF вместе приводит к жгутиков моторики и находится под контролем активности фактора хемотаксиса сигма, σ D . Активность этого сигма-фактора достигает пика в начале стационарной фазы.
Потенциальная летальность
Аутолизины естественным образом вырабатываются бактериями, содержащими пептидогликаны, но чрезмерное количество разрушает матрикс пептидогликана и вызывает разрушение клетки из-за осмотического давления . Предыдущие исследования показали, что побочные продукты автолизина во время разрушения клеточной стенки обладают высокой иммуногенностью. При наблюдении у бактерий Bacillus subtilis в клеточных стенках обнаруживались потенциально смертельные количества автолизина. У Streptococcus pneumoniae было обнаружено, что N-ацетилмурамоил-1-аланинамидаза, автолизин клеточной стенки, может способствовать патогенезу из-за своей способности разрушать стенку или лизировать часть проникающих пневмококков и выделять потенциально смертельные токсины в клетку. . Исследователи изучили функцию, структуру и способность клонирования через Escherichia coli, а также определили ее нуклеотидную последовательность.
Семьи
Семейство LytC амидазы
LytC
LytC, а также LytD считаются двумя основными автолизинами, которые способствуют росту вегетативной клеточной стенки и обеспечивают 95% автолитической активности B. subtilis. LytC находится в клеточной стенке. Было обнаружено, что LytB, не являющийся автолизином, усиливает активность LytC. LytC и LytA взаимодействуют и действуют вместе для лизиса и гибели клеток.
Гаметолизин | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
ЕС нет. | 3.4.24.38 | ||||||||
№ CAS | 97089-74-2 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
CwlC
CwlC находится в стенке материнской клетки и выполняет функцию лизиса стенки материнской клетки. CwlC не имеет сигнальной последовательности, но участвует в поздней споруляции и присутствует в клеточной стенке. У B. subtilis было обнаружено, что CwlC способен гидролизовать как стенки вегетативных клеток, так и споровый пептидогликан.
Семейство LytD-глюкозаминидаз
Это семейство автолизинов состоит только из самого LytD. LytD функционирует для вегетативного роста. Автолитическая активность обнаруживается в С-концевой области с каталитическим доменом, гомологичным домену глюкозаминидазы. LytD находится в клеточной стенке. Активность LytD изучалась на B. subtilis, а активность глюкозаминидазы была обнаружена в зрелых цепях гликана из-за присутствия MurNAc на невосстанавливающих концах.
Смотрите также
использованная литература
внешние ссылки
- Гаметолизин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)