Треонин - Threonine

Треонин
Формула скелета
Шариковая модель
Модель заполнения пространства
Имена
Название ИЮПАК
Треонин
Другие имена
2-амино-3-гидроксибутановая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.000.704 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
UNII
  • InChI = 1S / C4H9NO3 / c1-2 (6) 3 (5) 4 (7) 8 / h2-3,6H, 5H2,1H3, (H, 7,8) / t2-, 3 + / m1 / s1 проверитьY
    Ключ: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N проверитьY
  • InChI = 1S / C4H9NO3 / c1-2 (6) 3 (5) 4 (7) 8 / h2-3,6H, 5H2,1H3, (H, 7,8) / t2-, 3 + / m1 / s1
  • Ключ: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N
  • C [C @ H] ([C @@ H] (C (= O) O) N) O
  • Цвиттерион : C [C @ H] ([C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]) O
Характеристики
C 4 H 9 N O 3
Молярная масса 119,120  г · моль -1
(H2O, г / дл) 10,6 (30 °), 14,1 (52 °), 19,0 (61 °)
Кислотность (p K a ) 2,63 (карбоксил), 10,43 (амино)
Страница дополнительных данных
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемостьr ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверить  ( что есть   ?) проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Треонин (символ Thr или Т ) представляет собой аминокислоту , которая используется в биосинтезе из белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной -NH+
3
Форма в биологических условиях), A карбоксильной группы (которая находится в депротонированной -COO - форма в биологических условиях) и боковая цепь , содержащая гидроксильную группу , что делает его полярные, незаряженные аминокислоты. Он необходим для человека, то есть организм не может его синтезировать: он должен быть получен с пищей. Треонин синтезируется из аспартата в таких бактериях, как кишечная палочка . Он кодируется всеми кодонами, начинающими AC (ACU, ACC, ACA и ACG).

Боковые цепи треонина часто связаны водородными связями; наиболее распространенные небольшие мотивы , сформированные на основе взаимодействия с серина : ST повороты , ST мотивы (часто в начале альфа - спиралей) и скобы ST (обычно в середине альфа - спиралей).

Модификации

Остаток треонина подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям . Гидроксильная боковая цепь может пройти O -связанное гликозилирование . Кроме того, треонина подвергаются фосфорилирования под действием треонина киназы . В фосфорилированной форме его можно назвать фосфотреонином . Фосфотреонин имеет три потенциальных координационных центра (карбоксильная, аминная и фосфатная группа), и определение способа координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов, происходящих в организме, важно для объяснения функции фосфотреонина в биологических процессах.

История

Треонин был последней из 20 обнаруженных протеиногенных аминокислот. Он был открыт в 1936 году Уильямом Каммингом Роузом в сотрудничестве с Кертисом Мейером. Аминокислота была названа треонином, потому что она была подобна по структуре треоновой кислоте , четырехуглеродному моносахариду с молекулярной формулой C 4 H 8 O 5.

Стереоизомеры

L-треонин - L-Threonine.svg D-Threonine.svg
L- треонин (2 S , 3 R ) и D- треонин (2 R , 3 S )
L-алло-треонин.svg D-алло-треонин.svg
L- аллотреонин (2 S , 3 S ) и D- аллотреонин (2 R , 3 R )

Треонин - одна из двух протеиногенных аминокислот с двумя стереогенными центрами, второй - изолейцин . Треонин может существовать в виде четырех возможных стереоизомеров со следующими конфигурациями: (2 S , 3 R ), (2 R , 3 S ), (2 S , 3 S ) и (2 R , 3 R ). Однако название L- треонин используется для одного единственного стереоизомера , (2 S , 3 R ) -2-амино-3-гидроксибутановой кислоты. Второй стереоизомер (2 S , 3 S ), который редко присутствует в природе, называется L -аллотреонином. Два стереоизомера (2 R , 3 S ) - и (2 R , 3 R ) -2-амино-3-гидроксибутановая кислота имеют лишь второстепенное значение.

Биосинтез

Как незаменимая аминокислота треонин не синтезируется в организме человека и должен присутствовать в белках с пищей. Взрослым людям требуется около 20 мг / кг массы тела в день. У растений и микроорганизмов треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартил-полуальдегид и гомосерин . Гомосерин подвергается О- фосфорилированию; этот сложный эфир фосфорной кислоты подвергается гидролизу одновременно с перемещением группы ОН. Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают:

  1. аспартокиназа
  2. β-аспартат-полуальдегиддегидрогеназа
  3. гомосериндегидрогеназа
  4. гомосеринкиназа
  5. треонинсинтаза .
Биосинтез треонина

Метаболизм

Треонин метаболизируется по крайней мере тремя способами:

Источники

Продукты с высоким содержанием треонина включают творог , птицу , рыбу , мясо , чечевицу , черную черепаху и семена кунжута .

Рацемический треонин можно получить из кротоновой кислоты путем альфа-функционализации с использованием ацетата ртути (II) .

использованная литература

внешние ссылки