Треонин - Threonine
Скелетная формула из L -threonine
|
|||
|
|||
Имена | |||
---|---|---|---|
Название ИЮПАК
Треонин
|
|||
Другие имена
2-амино-3-гидроксибутановая кислота
|
|||
Идентификаторы | |||
3D модель ( JSmol )
|
|||
ЧЭБИ | |||
ЧЭМБЛ | |||
ChemSpider | |||
DrugBank | |||
ECHA InfoCard | 100.000.704 | ||
Номер ЕС | |||
PubChem CID
|
|||
UNII | |||
Панель управления CompTox ( EPA )
|
|||
|
|||
|
|||
Характеристики | |||
C 4 H 9 N O 3 | |||
Молярная масса | 119,120 г · моль -1 | ||
(H2O, г / дл) 10,6 (30 °), 14,1 (52 °), 19,0 (61 °) | |||
Кислотность (p K a ) | 2,63 (карбоксил), 10,43 (амино) | ||
Страница дополнительных данных | |||
Показатель преломления ( n ), диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д. |
|||
Термодинамические
данные |
Фазовое поведение твердое тело – жидкость – газ |
||
УФ , ИК , ЯМР , МС | |||
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). |
|||
проверить ( что есть ?) | |||
Ссылки на инфобоксы | |||
Треонин (символ Thr или Т ) представляет собой аминокислоту , которая используется в биосинтезе из белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной -NH+
3Форма в биологических условиях), A карбоксильной группы (которая находится в депротонированной -COO - форма в биологических условиях) и боковая цепь , содержащая гидроксильную группу , что делает его полярные, незаряженные аминокислоты. Он необходим для человека, то есть организм не может его синтезировать: он должен быть получен с пищей. Треонин синтезируется из аспартата в таких бактериях, как кишечная палочка . Он кодируется всеми кодонами, начинающими AC (ACU, ACC, ACA и ACG).
Боковые цепи треонина часто связаны водородными связями; наиболее распространенные небольшие мотивы , сформированные на основе взаимодействия с серина : ST повороты , ST мотивы (часто в начале альфа - спиралей) и скобы ST (обычно в середине альфа - спиралей).
Модификации
Остаток треонина подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям . Гидроксильная боковая цепь может пройти O -связанное гликозилирование . Кроме того, треонина подвергаются фосфорилирования под действием треонина киназы . В фосфорилированной форме его можно назвать фосфотреонином . Фосфотреонин имеет три потенциальных координационных центра (карбоксильная, аминная и фосфатная группа), и определение способа координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов, происходящих в организме, важно для объяснения функции фосфотреонина в биологических процессах.
История
Треонин был последней из 20 обнаруженных протеиногенных аминокислот. Он был открыт в 1936 году Уильямом Каммингом Роузом в сотрудничестве с Кертисом Мейером. Аминокислота была названа треонином, потому что она была подобна по структуре треоновой кислоте , четырехуглеродному моносахариду с молекулярной формулой C 4 H 8 O 5.
Стереоизомеры
|
L- треонин (2 S , 3 R ) и D- треонин (2 R , 3 S ) |
|
L- аллотреонин (2 S , 3 S ) и D- аллотреонин (2 R , 3 R ) |
Треонин - одна из двух протеиногенных аминокислот с двумя стереогенными центрами, второй - изолейцин . Треонин может существовать в виде четырех возможных стереоизомеров со следующими конфигурациями: (2 S , 3 R ), (2 R , 3 S ), (2 S , 3 S ) и (2 R , 3 R ). Однако название L- треонин используется для одного единственного стереоизомера , (2 S , 3 R ) -2-амино-3-гидроксибутановой кислоты. Второй стереоизомер (2 S , 3 S ), который редко присутствует в природе, называется L -аллотреонином. Два стереоизомера (2 R , 3 S ) - и (2 R , 3 R ) -2-амино-3-гидроксибутановая кислота имеют лишь второстепенное значение.
Биосинтез
Как незаменимая аминокислота треонин не синтезируется в организме человека и должен присутствовать в белках с пищей. Взрослым людям требуется около 20 мг / кг массы тела в день. У растений и микроорганизмов треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартил-полуальдегид и гомосерин . Гомосерин подвергается О- фосфорилированию; этот сложный эфир фосфорной кислоты подвергается гидролизу одновременно с перемещением группы ОН. Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают:
- аспартокиназа
- β-аспартат-полуальдегиддегидрогеназа
- гомосериндегидрогеназа
- гомосеринкиназа
- треонинсинтаза .
Метаболизм
Треонин метаболизируется по крайней мере тремя способами:
- У многих животных он превращается в пируват через треониндегидрогеназу . Промежуточный продукт в этом пути может подвергаться тиолизу с помощью КоА с образованием ацетил-КоА и глицина .
- У человека ген треониндегидрогеназы является неактивным псевдогеном , поэтому треонин превращается в α-кетобутират . Механизм первой стадии аналогичен механизму, катализируемому сериндегидратазой , и реакции серина и треониндегидратазы, вероятно, катализируются одним и тем же ферментом.
- Во многих организмах это О-фосфорилируется с помощью киназы подготовки к дальнейшему метаболизму. Это особенно важно для бактерий в процессе биосинтеза кобаламина ( витамина B12 ), поскольку продукт превращается в (R) -1-аминопропан-2-ол для включения в боковую цепь витамина.
- Треонин используется для синтеза глицина во время эндогенного производства L-карнитина в головном мозге и печени крыс.
Источники
Продукты с высоким содержанием треонина включают творог , птицу , рыбу , мясо , чечевицу , черную черепаху и семена кунжута .
Рацемический треонин можно получить из кротоновой кислоты путем альфа-функционализации с использованием ацетата ртути (II) .