Трансаминаза - Transaminase

Аминотрансферная реакция между аминокислотой и альфа-кетокислотой . Амино (NH 2 ) группа и кето (= O) группа меняются местами.
Аминотрансфераза
Аспартат трансаминаза.png
Аспартаттрансаминаза из E. coli с пиридоксаль-5 'фосфатным кофактором
Идентификаторы
Условное обозначение Аминотрансфераза
Pfam PF00155
ИнтерПро IPR004839
Мембранома 273

Трансаминазы или аминотрансферазы являются ферментами , которые катализируют в трансаминирования реакцию между аминокислотой и альфа- кетокислотой . Они важны в синтезе аминокислот, которые образуют белки.

Функция и механизм

Аминокислота содержит аминогруппу (NH 2 ). Кетокислота содержит кето (= O) группу. При трансаминировании группа NH 2 на одной молекуле обменивается с группой = O на другой молекуле. Аминокислота становится кетокислотой, а кетокислота становится аминокислотой.

Большинство трансаминаз представляют собой белковые ферменты. Однако было обнаружено , что некоторые активности рибосомы по трансаминированию катализируются рибозимами (ферментами РНК). Примеры Будучи молот рибозит , то рибозит VS и шпилька рибозит .

Трансаминазам необходим кофермент пиридоксальфосфат , который превращается в пиридоксамин в первой полуреакции, когда аминокислота превращается в кетокислоту. Связанный с ферментом пиридоксамин, в свою очередь, реагирует с пируватом , оксалоацетатом или альфа-кетоглутаратом с образованием аланина , аспарагиновой кислоты или глутаминовой кислоты соответственно. В тканях происходят многие реакции трансаминирования, катализируемые трансаминазами, специфичными для конкретной пары аминокислота / кетокислота. Реакции легко обратимы, причем направление определяется тем, какие из реагентов находятся в избытке. Эта обратимость может быть использована в синтетической химии для синтеза ценных хиральных аминов. Конкретные ферменты названы, например, по одной из пар реагентов; Реакция между глутаминовой кислотой и пировиноградной кислотой с образованием альфа-кетоглутаровой кислоты и аланина называется аланин-трансаминазой и первоначально называлась глутамино-пировиноградной трансаминазой или сокращенно GPT.

Активность тканевых трансаминаз можно исследовать, инкубируя гомогенат с различными парами амино / кетокислот. Трансаминирование демонстрируется, если образуются соответствующие новые аминокислота и кетокислота, как показывает бумажная хроматография. Обратимость демонстрируется при использовании комплементарной пары кето / аминокислота в качестве исходных реагентов. После того, как хроматограмма снята с растворителя, хроматограмма обрабатывается нингидрином, чтобы определить местонахождение пятен.

Аминокислотный обмен у животных

Когда уровень сахара в крови низкий, животные должны превращать белки в аминокислоты за счет мышечной ткани . Предпочтение трансаминаз печени оксалоацетату или альфа-кетоглутарату играет ключевую роль в отводе азота из метаболизма аминокислот в аспартат и глутамат для преобразования в мочевину для выведения азота. Аналогичным образом в мышцах использование пирувата для трансаминирования дает аланин , который переносится кровотоком в печень (общая реакция называется глюкозо-аланиновым циклом ). Здесь другие трансаминазы регенерируют пируват, который является ценным предшественником глюконеогенеза . Этот цикл аланина аналогичен циклу Кори , который обеспечивает анаэробный метаболизм в мышцах.

Диагностическое использование

Ферменты трансаминаз важны в производстве различных аминокислот, и измерение концентраций различных трансаминаз в крови важно для диагностики и отслеживания многих заболеваний . Например, наличие повышенных трансаминаз может быть индикатором поражения печени и сердца. Двумя важными ферментами трансаминаз являются аспартаттрансаминаза (AST), также известная как сывороточная глутаминовая щавелевоуксусная трансаминаза (SGOT); и аланинтрансаминаза (ALT), также называемая аланинаминотрансферазой (ALAT) или сывороточной глутамат-пируваттрансаминазой (SGPT). Эти трансаминазы были открыты в 1954 году, а их клиническое значение было описано в 1955 году.

Смотрите также

использованная литература

дальнейшее чтение

  • Гани М., Хофнэгл Дж. Х. (2005). «Подход к пациенту с заболеванием печени». В Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (ред.). Принципы внутренней медицины Харрисона (16-е изд.). Нью-Йорк: Макгроу-Хилл. С. 1814–5.
  • Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. С. 628–31, 634, 828–30.

внешние ссылки