Триметиламин N- оксидредуктаза - Trimethylamine N-oxide reductase
триметиламин-N-оксидредуктаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 1.7.2.3 | ||||||||
Количество CAS | 37256-34-1 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
|
Триметиламин- N- оксидредуктаза (TOR или ТМАО-редуктаза, EC 1.7.2.3) - это микробный фермент, который может восстанавливать N- оксид триметиламина (ТМАО) до триметиламина (ТМА) как часть цепи переноса электронов . Фермент был очищен от кишечной палочки и фотосинтезирующих бактерий Roseobacter denitrificans . В общем, катализирует в химическую реакцию
- NADH + H + + N-оксид триметиламина NAD + + триметиламин + H 2 O
В 3 субстратов этого фермента НАДНЫ , Н + , и триметиламин N-оксид , в то время как его 3 продукты являются НАД + , триметиламин , и Н 2 О .
Однако ферменты R. denitrificans и E. coli могут принимать электроны от цитохромов .:
- триметиламин + 2 (феррицитохром с) -субъединица + H 2 O → N- оксид триметиламина + 2 (ферроцитохром с) -субъединица + 2 H +
Оксид триметиламина содержится в высоких концентрациях в тканях рыб, и бактериальное восстановление этого соединения до зловонного триметиламина является основным процессом порчи рыбы.
Смотрите также
Рекомендации
дальнейшее чтение
- Unemoto T, Hayashi M, Miyaki K, Hayashi M (1965). «Внутриклеточная локализация и свойства триметиламин-N-оксидредуктазы у Vibrio parahaemolyticus». Биохим. Биофиз. Acta . 110 (2): 319–28. DOI : 10.1016 / s0926-6593 (65) 80039-X . PMID 4286289 .
внешние ссылки
Эта статья о ферменте EC 1.7 является незавершенной . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |
Эта статья о метаболизме - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |