Поворот ST - ST turn

Поворот ST является структурной особенностью в белков и полипептидов . Каждый состоит из трех аминокислотных остатков (обозначенных i , i  + 1 и i  + 2), в которых остаток i представляет собой серин (S) или треонин (T), который образует водородную связь от кислородной группы боковой цепи к NH-группе основной цепи остаток i  + 2.

ST-поворот, мотив из трех аминокислотных остатков с N-концевым серином. Водородная связь между боковой цепью серина и основной цепью остатка двумя впереди показана пунктирной серой линией. Углерод серый, атомы кислорода красные и атомы азота синие. Боковые цепи второго и третьего остатков опущены, как и основная цепь CO третьего остатка и всех атомов водорода.

Подобные мотивы встречаются с аспартатом или аспарагином в качестве остатка i , называемого asx поворотом . Можно выделить четыре типа поворота asx и поворота ST: типы I, I ', II и II'. Эти категории соответствуют (посредством имитации боковой цепи и основной цепи остатка i) категориям бета-витков с более многочисленными водородными связями , которые имеют четыре остатка и водородную связь между CO остатка i и NH остатка i  + 3. Что касается их Встречаясь в белках, они различаются тем, что тип I является наиболее распространенным из четырех бета-витков, а тип II 'является наиболее распространенным из витков ST и asx.

Аскс и СТ поворачивается как часто происходят на N-концах с альфа-спиралей , как часть ASX мотивов или ST мотивов , с ASX, серина или треонина в качестве колпачка N остатка. Таким образом, они часто рассматриваются как элементы, закрывающие спираль.

Доказательства функционально значимого поворота ST представлены в области CDR3 Т-клеточного рецептора (B-цепь, V-домен).

Часть витков ST сопровождается водородной связью между основной цепью и основной цепью, которая квалифицирует их как мотивы ST .

Ссылки

внешние ссылки